Enzyme kinetic isotope effect in thermophilic alcohol dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus / Efecto isotópico cinético en alcohol deshidrogenasa de Bacillus stearothermophilus

"Study on the kinetic isotope effect (KIE) in alcohol dehydrogenase from thermophilic Bacillus stearothermophilus. The enzyme was expressed and purified in order to measure steady state rate constants (𝑘𝑐𝑎𝑡) for the catalysed reaction of wild type and isotopically labelled enzyme. Five differen...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor Principal: Robayo Churque, Nydia Esther
Formato: Trabajo de grado (Bachelor Thesis)
Lenguaje:Desconocido (Unknown)
Publicado: 2016
Materias:
Acceso en línea:http://babel.banrepcultural.org/cdm/ref/collection/p17054coll23/id/1049
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spelling ir-p17054coll23-10492020-09-28 Enzyme kinetic isotope effect in thermophilic alcohol dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus / Efecto isotópico cinético en alcohol deshidrogenasa de Bacillus stearothermophilus Robayo Churque, Nydia Esther "Study on the kinetic isotope effect (KIE) in alcohol dehydrogenase from thermophilic Bacillus stearothermophilus. The enzyme was expressed and purified in order to measure steady state rate constants (𝑘𝑐𝑎𝑡) for the catalysed reaction of wild type and isotopically labelled enzyme. Five different substrates were employed: 2-Butanol, ethanol, cyclopentanol, acetone and acetaldehyde. KIE was determined using non-competitive method. Rate constants (𝑘𝑐𝑎𝑡) were measured via UV spectroscopy by monitoring the linear increase or decrease of the absorbance of the cofactor NADH as a function of time. Estudio del efecto isotópico cinético (EIC) en alcohol deshidrogenasa termofílica de Bacillus stearothermophilus. La enzima se expresó y purificó para luego medir la constante de velocidad de reacción (𝑘𝑐𝑎𝑡) para la reacción catalizada de la enzima con y sin marcación isotópica. Cinco diferentes substratos se emplearon:2-Butanol, etanol, ciclopentanol, acetona y acetaldehído. EIC se determinó usando el método no competitivo. Las constantes de velocidad de reacción (𝑘𝑐𝑎𝑡) fueron determinadas por medio de espectroscopia-UV monitoreando el incremento o disminución lineal de la absorbancia del cofactor NADH en función del tiempo." Protein; Enzyme; Isotope; Catalyst; Rate constant; Chromatography; Proteína; Enzima; Isotopo; Catalizador; Constante de velocidad de reacción; Cromatografía Ciencias naturales y matemáticas; Ciencias naturales y matemáticas / Química y ciencias afines; Ciencias naturales y matemáticas / Ciencias de la vida Biología 2016 PDF Tesis ENG - Inglés Inglaterra Colfuturo © Derechos reservados de autor http://babel.banrepcultural.org/cdm/ref/collection/p17054coll23/id/1049
institution Biblioteca Virtual Banco de la República - Colecciones digitales
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Ciencias naturales y matemáticas; Ciencias naturales y matemáticas / Química y ciencias afines; Ciencias naturales y matemáticas / Ciencias de la vida Biología
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Ciencias naturales y matemáticas; Ciencias naturales y matemáticas / Química y ciencias afines; Ciencias naturales y matemáticas / Ciencias de la vida Biología
Robayo Churque, Nydia Esther
Enzyme kinetic isotope effect in thermophilic alcohol dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus / Efecto isotópico cinético en alcohol deshidrogenasa de Bacillus stearothermophilus
description "Study on the kinetic isotope effect (KIE) in alcohol dehydrogenase from thermophilic Bacillus stearothermophilus. The enzyme was expressed and purified in order to measure steady state rate constants (𝑘𝑐𝑎𝑡) for the catalysed reaction of wild type and isotopically labelled enzyme. Five different substrates were employed: 2-Butanol, ethanol, cyclopentanol, acetone and acetaldehyde. KIE was determined using non-competitive method. Rate constants (𝑘𝑐𝑎𝑡) were measured via UV spectroscopy by monitoring the linear increase or decrease of the absorbance of the cofactor NADH as a function of time. Estudio del efecto isotópico cinético (EIC) en alcohol deshidrogenasa termofílica de Bacillus stearothermophilus. La enzima se expresó y purificó para luego medir la constante de velocidad de reacción (𝑘𝑐𝑎𝑡) para la reacción catalizada de la enzima con y sin marcación isotópica. Cinco diferentes substratos se emplearon:2-Butanol, etanol, ciclopentanol, acetona y acetaldehído. EIC se determinó usando el método no competitivo. Las constantes de velocidad de reacción (𝑘𝑐𝑎𝑡) fueron determinadas por medio de espectroscopia-UV monitoreando el incremento o disminución lineal de la absorbancia del cofactor NADH en función del tiempo."
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